为什么his常被选择作为酶分子中的活性中心的的构成部分,而并不作为蛋白质的一般结构成分

为什么his常被选择作为酶分子中的活性中心的的构成部分,而并不作为蛋白质的一般结构成分

你运气不错，问对人了：））

这是因为组氨酸中的咪唑基是一个很好的“兼性”基团，是非常适合酶催化要求的一个基团。
从共价催化理论来看，酶以共价催化的方式来提高其催化反应的速度，这种方式使底物与酶形成一个反应活性很高的共价中间物，这个中间物很容易变成转变态，因此，反应的活化能大大降低，底物可越过较低的能阀而形成产物。咪唑基中的氮原子以其孤对电子成为一个良好的【亲核】基团，以【亲核】进攻作用于底物的缺电子中心，形成不稳定的共价中间物，同时该中间物易转变成转变态，降低反应活化能。
更要命的是，共价催化过程中形成的共价中间体越稳定，则越难于发生最后一步的解离反应。【所以一个好的共价催化剂必须同时具备表面上看来似乎相互矛盾的性质——即高的亲核性能和能形成好的离去基团的能力。】咪唑基恰恰具有这种矛盾的性质，在具有良好亲核性的同时，又具有高度极化性能(高的电子流动性)，能形成良好的离去能力，所以组氨酸以其咪唑基成为酶分子中的活性中心的的构成部分。

从酸碱催化理论来看，咪唑基是一个良好的广义酸碱基团，广义酸碱基团起到瞬时提供或抽取质子，稳定过渡态的作用，有着显著的效率与活性。

所以，组氨酸在酶分子中有着重要的作用，是许多酶的活性中心构成成分。