人体内酶的特点？

酶（enzyme）是生物体内多数反应的一种生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，它只是通过降低活化能加快化学反应的速度。酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应。除此以外，还具有高效性、温和性。
酶的温和性，是指酶所催化的化学反应一般是在比较吻合的条件下进行的。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70摄氏度。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。

酶的活力
酶活力单位（U,active unit）：
酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

酶的催化

酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。


资料2酶
酶(enzyme)是生物催化剂，体内的代谢反应都是由酶所催化的，所以它在物质代谢中发挥非常重要的作用。因此在讨论物质代谢之前必先对酶有一个全面的了解；本章重点为酶的化学结构和其催化活性之间的关系、酶的作用机制和酶反应动力学。

第一节，酶的概念

酶是由活细胞产生的一类具有催化作用的蛋白质，故又有生物催化剂(biocatalyst)之称．与一般催化剂相比，酶的催化作用有高度专一性、高度催化效率及其催化活性的可调节性和高度的不稳定性（变性失活）等特点．酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切，

自1982年以来随着具有催化功能的RNA和DNA的陆续发现，目前认为生物体内除了存在酶这类催化剂外，另一类则是核酸催化剂，如其本质为RNA则称为核酶（ribozyme），因此现代科学认为酶是由活细胞所产生，能在体内或体外发挥相同催化作用的一类具有活性中心和特殊结构的生物大分子，包括蛋白质和核酸，但由于核酸参与催化反应有限，而且这些反应均可有相应的酶所催化，因此酶仍是体内最主要的催化剂。

酶与疾病的治疗

替代治疗因消化腺分泌不足所致的消化不良可补充胃蛋白酶、胰蛋白酶等以助消化。
抗菌治疗凡能抑制或阻断细菌重要代谢途径中的酶活性，即可达到杀菌或抑菌的目的。如磺胺药即是通过竞争性抑制细菌中的二氢叶酸合成酶活性而使细菌的核酸代谢障碍而阻遏其生长、繁殖。
抗癌治疗肿瘤细胞有其独特的代谢方式，若能阻断相应酶的活性，就能达到遏止肿瘤生长的目的。L-天冬酰胺是某些肿瘤细胞的必需氨基酸，如给予能水解L-天冬酰胺的L- 天冬酰胺酶，则肿瘤细胞因其必需的营养素缺乏而死亡。
对症治疗如链激酶、尿激酶可用于溶解血栓，多用于心、脑血管的栓塞。
调整代谢如精神抑郁症是由于脑中兴奋性神经介质（如儿茶酚胺）与抑制性神经介质的不平衡所致，给予单胺氧化酶，可减少儿茶酚胺类的代谢灭活，提高突触中的儿茶酚胺含量而抗抑郁，
但由于酶是蛋白质，具有很强的抗原性，故体内用酶治疗疾病还受到一定的限制。

靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。

分类和命名 通常按照酶所催化的反应类型和所作用的底物来分类和命名。所有已知的酶按反应性质分成6大类，再分成若干亚类和亚亚类。