核糖体的信号学说

核糖体的信号学说

与膜结合的核糖体和游离核糖体在性质上是一样的，那这种核糖体为什么会结合到粗面内质网膜上呢?新肽链又是怎样进入RER囊腔的呢?信号学说阐明了固着核糖体上合成蛋白质的特殊性，该学说的基本要点。
⑴分泌蛋白质多肽的合成一开始也在游离多聚核糖体上，但其mRNA在AUG之后有一段45-90bp的信号顺序（密码），由此能翻译出15-30个氨基酸的多肽（信号肽)Signal Peptide。这种能合成信号肽的核糖体将成为附着核糖体与内质网结合，不能合成信号肽的为游离核糖体，仍散布于胞质中。
⑵近几年的研究发现，胞质中存在着信号识别颗粒(Signal Recognition Particle,SRP），它既能识别露出核糖体之外的信号肽，又能识别RER膜上的SRP受体，只有当核糖体出现信号肽时，SRP才与核糖体的亲和力增高。
⑶SRP与核糖体一结合，便以tRNA的构型占据了核糖体的“A”位，使核糖体的蛋白质合成暂时停止。
⑷SRP-核糖体复合体与RER上的SRP受体结合核糖体则以大亚基结合于RER上的嵌入蛋白（核糖体结合蛋白Ⅰ和Ⅱ），所以SRP受体又称停泊蛋白或船坞蛋白(docking protein），SRP与SRP受体结合是暂时的，当核糖体附着于内质网膜后，SRP便离去，核糖体结合蛋白只存在于RER上。
⑸信号肽由疏水性氨基酸构成，当能合成信号肽的核糖体与内质网膜结合后，信号肽便经由内质网膜插入膜腔内，（内质网膜中2-多个识别信号肽的受体蛋白侧向移动，集中在一起形成临时性管道与中央管相连接），而先前处于暂停白质合蛋白质合成活动又重新开始。进入内质网腔的信号肽将与之相连的新生肽链引入内质网腔。信号肽便被位于内质网内表面的信号肽酶切掉，核糖体继续合成肽链，肽链不断延长，并在内质网腔中保护不被破坏并在网腔中形成具有一定空间构型的蛋白质，当合成终止，受体蛋白重新分散，肽链从核糖体脱下，核糖体大小亚基离开，所以，固着核糖体与RER的结合不是结构性的，而是特异性、暂时性、功能性的。
所以，如信号顺序发生改变，所合成的信号肽不能被受体识别，核糖体就结合不到膜上。