z-vad-fmk不能拯救细胞存活是否说明不依赖caspase
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解决时间 2021-02-11 04:17
- 提问者网友:欺烟
- 2021-02-10 09:58
z-vad-fmk不能拯救细胞存活是否说明不依赖caspase
最佳答案
- 五星知识达人网友:纵马山川剑自提
- 2021-02-10 10:38
z-vad-fmk不能拯救细胞存活是否说明不依赖caspase
caspase-3最主要的底物是多聚(ADP-核糖)聚合酶PARP(poly(ADP-ribose) polymerase),该酶与DNA修复、基因完整性监护有关。在细胞凋亡启动时,116kD 的PARP在Asp216-Gly217 之间被caspase-3剪切成31kD和85kD两个片段,使PARP中与DNA结合的两个锌指结构与羧基端的催化区域分离,不能发挥正常功能。结果使受PARP负调控影响的Ca2+/Mg2+ 依赖性核酸内切酶的活性增高,裂解核小体间的DNA,引起细胞凋亡。这种裂解过程可被caspase-3的特异性抑制剂Ac-DEVD-CHO所抑制,但不能被CrmA抑制。
caspase-3还可以剪切U1-70K、DNA-PK、PKCd 和PKCq 。PKCd 和PKCq 都属于新型PKC(novel PKC, nPKC),当被caspase-3剪切后,可以切除调节区域,而成为活性形式的PKC,另外实验还证明,过量表达PKCd 和PKCq 均可以引起细胞凋亡,说明它们都参与了细胞凋亡的诱导是CTL细胞杀伤机制的重要组成部分。
caspase-3最主要的底物是多聚(ADP-核糖)聚合酶PARP(poly(ADP-ribose) polymerase),该酶与DNA修复、基因完整性监护有关。在细胞凋亡启动时,116kD 的PARP在Asp216-Gly217 之间被caspase-3剪切成31kD和85kD两个片段,使PARP中与DNA结合的两个锌指结构与羧基端的催化区域分离,不能发挥正常功能。结果使受PARP负调控影响的Ca2+/Mg2+ 依赖性核酸内切酶的活性增高,裂解核小体间的DNA,引起细胞凋亡。这种裂解过程可被caspase-3的特异性抑制剂Ac-DEVD-CHO所抑制,但不能被CrmA抑制。
caspase-3还可以剪切U1-70K、DNA-PK、PKCd 和PKCq 。PKCd 和PKCq 都属于新型PKC(novel PKC, nPKC),当被caspase-3剪切后,可以切除调节区域,而成为活性形式的PKC,另外实验还证明,过量表达PKCd 和PKCq 均可以引起细胞凋亡,说明它们都参与了细胞凋亡的诱导是CTL细胞杀伤机制的重要组成部分。
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