营养生物化学中的米氏方程：Km值为酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度

营养生物化学中的米氏方程：Km值为酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度

米氏方程v=Vmax[S]/(Km+[S])变形可得: Km=[S](Vmax/v-1)
其中Km为米氏常数，[S]为底物浓度，Vmax为最大反应速率，v为1/2反应速率，即可知v=1/2Vmax时，有在数值上Km=[S]。这是定义米氏常数的一种方式，一方面定义式中物理量意义不可随意更改，另一方面Km是常数，不可变化。
Km另一常用定义式为:Km=(k-1+k2)/k1, 其中k1、k-1分别为反应式E+S=(可逆)ES正反应和逆反应的反应速度常数，k2为反应ES-->E+P的反应速率常数，也可看出Km也是常数，不可变化。

上述是不存在抑制剂时的米氏方程及Km值为酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度一半的原因。
实验结果和理论不符合有多种原因，比如是否存在竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂？

米曼氏方程：，，代入方程式，得出  ，由此可见
 值的物理意义为反应速度达到 时的底物浓度。
对应的是浓度，不是速度