α-螺旋的特征

α-螺旋的特征

简单说：
特征：
1、 每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;
2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴;
3、每个氨基酸残基的>N-H与前面第四个氨基酸残基的>C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。

形成因素：与AA组成和排列顺序直接相关。

多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。

每圈螺旋有3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴上升0.54nm，每个氨基酸残基沿轴旋转100度，沿轴上升0.15nm，残基侧链伸向外侧，除侧链外，螺旋直径为0.5nm，相邻两螺圈之间有氢键连接，氢键取向几乎与螺旋轴平行

①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为5.44埃；②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，氢键排布的方式是：每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C=O形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环，包含13个原子。因此，α-螺旋常被准确地表示为3.613螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转，在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。

参考资料：百度百科